趋化因子与受体蛋白结合可趋引免疫细胞至感染和炎症部位，在机体防御和清除病毒等病原体入侵过程中发挥重要作用。在细胞癌变过程中，信号传导通路的紊乱常会使癌细胞过度表达趋化因子受体蛋白（以下简称受体蛋白），包括CXCR4和CCR5。一直以来，人们认为截短的受体蛋白是基因进化过程中的无功能残留物（也称之为“假基因”产物），抑或是表达过程中出现错误造成的，并不具备生物学功能。该团队在研究过程中发现CXCR4和CCR5的截短版本仍然可以和相应配体结合并进行信号传导。这一结果开辟了非全长趋化因子受体蛋白生理功能的研究新领域，让我们重新认识了“假基因”是否具有特殊的生理功能，同时也启发了很多重要科学思考，如生物体存在的最小功能受体是什么？基因组中是否存在专门编码非全长受体的DNA序列？

       该研究工作受到了国内外多位资深科学家的关注。瑞典查尔默斯理工大学Bengt Nordén教授十分赞同“应该重新重视截短功能性受体”；诺贝尔奖获得者Sir Greg教授认为该工作具有重要意义，它可能代表着一种普遍存在的调控模式。细胞表面的受体蛋白是病毒侵袭细胞的抓手，截短版本的受体蛋白作为药物或可阻止病毒进入细胞，同时吸收体内多余免疫因子，避免因病毒或细菌感染引起的过度免疫反应。另外，水溶性的截短受体蛋白也可作为新型纳米材料，用于仿生传感设备的开发。值得关注的是，与天然的受体蛋白相比，截短版本的受体蛋白更容易大量制备和生产，和微型电子器件之间的兼容性也更好。该研究为细胞信号转导以及代谢调控研究带来新视野，也为药物、仿生器件和诊疗新手段开发提供了契机。

       正常受体蛋白结合配体的过程可比作需要五根手指才能拿起茶杯，而本次发现的截短版本受体蛋白功能则类似用两根手指就可以拿起茶杯，这是一个出人意料但又非常合理的意外发现。在科技发展的历史中，意外发现往往会照亮我们的知识盲区，引领众多科学技术的新突破，其最重要的科学价值是激发人们重新重视被忽略的事物，剥去知识洋葱的外层，从更深层面研究生命的复杂性。